Исследование взаимосвязи структуры комплексов макромолекул в растворе на стадии кристаллизации и структуры образовавшихся кристаллов.

Получены первые данные о механизме начала кристаллизации белков. Установлено, что на начальной стадии кристаллизации белков после добавления осадителя образуются олигомеры определенного типа, которые, вероятно, являются строительными элементами будущего кристалла. На примере белка лизоцима показано, что в условиях образования кристалла тетрагональной сингонии в растворе лизоцима после добавления осадителя помимо мономеров образуются димеры и октамеры. Экспериментально установлено, что растворы лизоцима в условиях кристаллизации включают только три компонента: мономеры (от 90 до 96%), димеры (от 1 до 6%) и октамеры (от 3 до 9%). Разработана новая модификация метода Ленгмюра - Шеффера для получения белковых пленок, основанная на использовании раствора лизоцима, содержащего октамеры (кристаллизационных растворов), для формирования монослоя на поверхности субфазы. Выявлено, что монослои и пленки белка, сформированные из кристаллизационных растворов, имеют толщину, равную диаметру октамера, высокую плотность и сплошность. На основе анализа структуры кристаллов протеиназы К и взаимодействий между молекулами белка в кристалле определено, что наиболее вероятными единицами роста кристалла, которые могут устойчиво существовать в кристаллизационных растворах, являются димеры. С помощью метода малоуглового рассеяния рентгеновских лучей установлено, что растворы протеиназы К в условиях кристаллизации включают только два компонента - мономеры и димеры. Полученные результаты могут быть использованы для поиска условий кристаллизации различных белков и разработки новых методов создания упорядоченных белковых пленок.